Carboxipeptidasa recombinante B, ≥170 USP units/mg favorable.

Carboxipeptidasa recombinante B ≥170 USP units/mg favorable.

Carboxipeptidasa recombinante B

Descripción

La carboxipeptidasa pancreática o del tejido B (CPB), una enzima dominante implicada en la conversión de la insulina y altamente específica para suprimir el C-terminal Lys y los residuos de Arg de los péptidos y de las proteínas, fueron expresados en de alto nivel y purificados de una tensión recombinante de los pastoris de Pichia. Un cDNA que contenía la favorable-carboxipeptidasa pancreática porcina B (proCPB) se fundió a los Saccharomyces Cerevisiae que la señal alfa de la secreción del factor fue reproducida en el vector de pPIC3K bajo control del promotor de los pastoris AOX1 del P. Después de 72 h de crecimiento en el metanol, el procarboxypeptidase B acumuló hasta 320 el magnesio L−1, representando el 70% de proteínas totales en sobrenadante de la cultura. Un solo proceso de intercambio iónico de manera gradual de la purificación con Q-sefarosa en las concentraciones cada vez mayores de recuperación permitida de amonio acetato del procarboxypeptidase B del 65% en una sola fracción.  La carboxipeptidasa recombinante B se expresa en Escherichia Coli y es purificada por la cromatografía líquida de alta presión. No hay rastro de la otra actividad de la enzima (tal como carboxipeptidasa A y quimotripsina). No hay inhibidores de proteasa tales como PMSF presentes en la preparación.

Forma física: Liofilizado a partir de 20 milímetros Tris, de NaCl del pH 8,0 + 50 milímetro.

Ventajas

Origen animal libre: La carboxipeptidasa recombinante B de YaxinBio pertenece al nivel 3 de AOF, elimina el riesgo de presencia del virus, o cualquier otro agente adventicio potencial encontrado en el carboxypeptitase animal-derivado B

Estabilidad: Una carboxipeptidasa recombinante estéril B liofilizada elimina el riesgo de contaminación y disminuye las ocasiones de la pérdida de la actividad en curso de transporte y almacenamiento.

Pureza elevada:

1) La carboxipeptidasa recombinante B proporciona actividad específica creciente y elimina la contaminación de las actividades de las proteasas encontradas en enzimas extraídas con el nivel de poca pureza.

2) Ningunas otras proteasas contaminantes tales como quimotripsina y carboxipeptidasa A.

3) Menos que 10ppm de la tripsina recombinante.

Reconstitución

Centrifugue el frasco antes de la abertura. Reconstituya en agua a una concentración de 0.1-1.0 mg/ml. Haga no el vórtice. Esta solución se puede almacenar en 2-8°C para hasta 1 semana. Para el almacenamiento extendido, se recomienda para diluir más lejos en un almacenador intermediario que contiene una proteína de portador (ejemplo 0,1% BSA) y la tienda en partes alícuotas de trabajo en -20°C a -80°C.
 

CARACTERÍSTICAS PRINCIPALES

Fuente   Escherichia Coli recombinante

Aspecto   Polvo blanco o apagado blanco, o amarillento

Actividad específica   ≥170 units/mg favorable.

Pureza (SDS-PAGE)    Sola banda importante

Peso molecular (SDS-PAGE)   kDa 33.8±3.4

Polvo liofilizado de la forma física

Bioquímica/acciones del physiol

Las proteasas (también llamó las enzimas proteolíticas, las peptidasas, o las proteinasas) son las enzimas que hidrolizan los enlaces de la amida dentro de las proteínas o de los péptidos. La carboxipeptidasa-b hiende secuencialmente el terminal K de C y residuos de R. La carboxipeptidasa-b recombinante de la rata es una proteína del kDa 35,1 que consiste en 307 aminoácidos.